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Esta línea de investigación, generada hace varias décadas, se centra en la identificación y el estudio de la estructura y función de moléculas esenciales para la supervivencia del platelminto parásito Echinococcus granulosus s.l. (Cestoda). La larva de este parásito causa la Echinococcosis quística, una zoonosis mundial que constituye un importante problema de salud pública y causa pérdidas económicas. A pesar del considerable impacto socioeconómico esta parasitosis continúa siendo una enfermedad desatendida carente de estrategias terapéuticas eficaces. Con la finalidad de encontrar nuevos blancos de control y prevención nos enfocamos en el estudio de las proteínas Eg2DBDs y EgFABPs. Los Eg2DBDs son receptores nucleares (NRs) pertenecientes a la subfamilia 2DBD, cuyos miembros no están presentes en los hospederos del parásito. Por otro lado, las proteínas de unión de ácidos grasos (FABPs) serían proteínas necesarias para la distribución de ácidos grasos obtenidos de los hospederos dado que estos organismos son incapaces de sintetizar ácidos grasos de novo. Los NRs de helmintos parásitos son considerados posibles blanco de drogas antihelmínticas y las FABPs son candidatos vacunales promisorios. En este contexto, buscamos comprender los mecanismos de acción de estas proteínas a través de la determinación de la estructura tridimensional, del nivel y patrón de expresión tisular y sub-celular, de los ligandos que unen, de las proteínas con quien interactúan, y en el caso de los Eg2DBDs de las regiones del ADN donde se unen y sus genes blancos. Además utilizamos como cestodo modelo a Mesocestoides corti. Basándonos en nuestros resultados, pensamos que las EgFABPs podrían interaccionar con los Eg2DBDs, transfiriéndoles el ligando para que éstos actúen como reguladores de la expresión génica.
Integrantes
Adriana Esteves
Adriana Esteves
Integrante
Cecilia Silvarrey
Cecilia Silvarrey
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Valentina Blanco
Valentina Blanco
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Bruno Mozzo
Bruno Mozzo
Integrante
Sofía Galaretto
Sofía Galaretto
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Margot Paulino
Margot Paulino
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Saira Cancela
Saira Cancela
Integrante
Gabriela Alvite
Gabriela Alvite
Responsable. gabial@fcien.edu.uy
Publicaciones
Silvarrey, C., Alvite, G., Esteves, A. Nanoparticle formulation for the development of a dog nanovaccine against Cystic Echinococcosis. Biologicals 2024; 85, 101737. https://doi.org/10.1016/j.biologicals.2023.101737
Blanco, V; Mozzo, B; Alvite, G. Dimerization, host-parasite communication and expression studies of an Echinococcus granulosus 2DBD nuclear receptor. Parasitol Res. 2023; 122(9):2055-2063. https://doi.org/10.1007/s00436-023-07905-4
Cancela S, Esteves A, Alvite G. Paulino M. Modeling, molecular dynamics and docking studies of a full-length Echinococcus granulosus 2DBD nuclear receptor. J Biomol Struct Dyn. 2023; 41(4):1414-1423. https://doi.org/10.1080/07391102.2021.2023641
Adriana Esteves, Gabriela Alvite. Capítulo: “Parasitic Platyhelminthes Nuclear Receptors as Molecular Crossroads” en “Parasitic Helminths and Zoonoses - From Basic to Applied Research”, 2022. IntechOpen book, ISBN 978-1-80355-568-3. Capítulo 6, pp 113-129. DOI: 10.5772/intechopen.102648.
Alvite G, Riera X, Cancela S, Paulino M, Esteves A. Bioinformatic analysis of a novel Echinococcus granulosus nuclear receptor with two DNA binding domains. PLoS One. (2019) 14(11):e0224703. doi: 10.1371/journal.pone.0224703.
Alvite G; Esteves A. Echinococcus granulosus fatty acid binding proteins subcellular localization. Exp Parasitol. (2016); doi:10.1016/j.exppara.2016.02.002.
Alvite G; Chalar C; Martínez Debat C; Esteves A. Insights into Key Molecules of Echinococcus granulosus. Journal of Veterinary Medicine and Research (2016) 3 (5): 1065.
Alvite G, Garrido N, Kun A, Paulino M, Esteves A. Towards an understanding of Mesocestoides vogae fatty acid binding proteins' roles. PLoS One. (2014):e111204. doi: 10.1371/journal.pone.0111204.
Alvite G, Esteves A. Lipid binding proteins from parasitic platyhelminthes. Front Physiol. (2012). doi: 10.3389/fphys.2012.00363.
Porfido JL, Alvite G, Silva V, Kennedy MW, Esteves A, Corsico B. Direct interaction between EgFABP1, a fatty acid binding protein from Echinococcus granulosus, and phospholipid membranes. PLoS Negl Trop Dis. (2012); e1893. doi: 10.1371/journal.pntd.0001893.
Koziol, U; Costábile, A; Dominguez, M.F.; Iriarte, A; Alvite, G; Kun, A; Castillo, E: Developmental expression of high molecular weight tropomyosin isoforms in Mesocestoides corti. Molecular and Biochemical Parasitology. 2011 Feb; 175(2):181-91. doi: 10.1016/j.molbiopara.2010.11.009.
Alvite G, Esteves A. Echinococcus granulosus tropomyosin isoforms: from gene structure to expression analysis. Gene. 2009;433(1-2):40-49. doi:10.1016/j.gene.2008.11.021
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